todos el tema de bioquímicas

           

           1. INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA Y EL AGUA

¿Qué es la bioquímica?: La bioquímica es el estudio de las moléculas y las reacciones químicas de la vida.

Los elementos químicos de la vida

La  periódica de los elementos. Los elementos importantes encontrados en las células vivas se muestran a color. Los elementos en color rosa (CHNOPS) son los seis elementos más abundantes. Los cinco iones esenciales están en violeta. Los elementos trazase muestran en azul oscuro (más comunes) y en azul claro (los menos comunes).

Muchas macromoléculas importantes Son polímeros

A. Proteínas

B. Polisacáridos

C. Ácidos nucleicos

D. Lípidos y membrana

La célula: Es la unidad básica de la vida

                                               A.  Célula procariota

Introducción al metabolismo y Bioenergética

Metabolismo

Metabolismo: metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas que se producen en el interior de las células de un organismo .es la suma de las reacciones celulares.

El metabolismo tiene dos finalidades Principales:

1. Obtener energía química

2. Fabricar sus propios compuestos

El agua: el medio de la vida

Importancia del agua: El agua es el líquido más abundante de la corteza y uno de los pocos líquidos naturales. Es esencial en los seres vivos.

Estructura molecular del agua

Las sustancias no polares son insolubles en agua

Se dice que las moléculas no polares son hidrofóbicas (que“odian”al agua) y a este efecto de exclusión de sustancias no polar es por parte del aguas es  el la más efecto hidrofóbico.

Curvas de titulación

Los valores de pKa de los ácidos débil es se determinan por titulación. Ejemplo se titula unas solución de ácido acético agregando pequeñas alícuotas de una base fuerte de concentración conocida.

            2. Aminoácidos, péptido y proteínas

¿Qué son las Proteínas? las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Aminoácidos (aa)   

Clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos esenciales y No esenciales

Esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

No esenciales: alanina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina, asparagina y arginina.

Resumen de las rutas metabólicas de tres biomoléculas

Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases

Un ácido: especie que puede  donador un protón.

Una base: especie que puede aceptor de protón

Los aminoácidos son compuestos ANFORÉTICOS porque en solución acuosa se encuentran como unión dipolar (carga positiva y carga negativa).

Péptidos

Los péptidos son cadenas de aminoácidos

El enlace peptídico: Unión de dos aminoácidos.

·     Enlace covalente tipo amida

·     •Reacción de condensación

·     •Se elimina H2O

·     •La unión de dos aa da lugar a un dipéptido

El enlace peptídico presenta un carácter parcial de doble enlace.

El oxígeno del carbonilo tiene una carga negativa parcial y el nitrógeno de la amida una carga positiva parcial, la creación de un pequeño dipolo eléctrico.

Conformación de las proteínas

Proteínas:

Se describe como una cadena de aminoácidos Unidos por enlaces peptídicos es una secuencia específica.

Conformación: ordenamiento espacial de  átomos que dependen de la rotación  de Uno o varios en laces.

Niveles de la estructura proteica

 Estructura primaria: secuencia de aminoácidos en el polipéptido.

 Estructura secundaria: arreglo espacial local de los átomos de la cadena del polipéptido (sin tomar en cuenta la cadena lateral).

•Estructura terciaria: estructura tridimensional de todo el polipéptido.

 •Estructura cuaternaria: arreglo espacial de las subunidades de proteínas compuestas por múltiples polipéptidos.

Plegado de proteína y estabilidad

Es el proceso expedito, termodinámicamente espontáneo (irreversible) y reproducible por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional.

Factores a considerar en le plegado de las proteínas

Entropía CONFORMACIONAL: se opone al plegado de

las proteínas , esto se compensa por:

• Efecto hidrofóbico: favorece el plegado de proteínas
• Interacciones internas débiles:
-interacciones carga-carga
-puentes de hidrógeno
-interacciones de van der Waals

Tipos y fuentes de proteínas

Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden ser clasificadas según:
• La forma de las proteínas
• Su composición
• Su valor nutricional

Clasificación según la forma de la ProteínaPueden ser:
• a) Proteínas globulares (esferoproteinas)

• b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas)

clasificación según su composición
Pueden ser:
• a) Proteínas simples

• b) Proteínas conjugadas

De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:

• a) Completas

• b) Incompletas

                                3. Enzimas

 Las enzimas son proteínas que pueden acelerar reacciones bioquímicas en factores de 103 a 1020. Más que un catalizador químico.

 Propiedades principales de las enzimas

• Pueden desempeñarse como catalizadores
• Catalizan reacciones muy específicas
• Pueden acoplar reacciones
• Su actividad puede ser regulada

Clasificación de las enzimas

 1. Oxidorreductasa

2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas

La CINÉTICA ENZIMÁTICA y las propiedades generales de las enzimas

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

velocidad de una reacción química

cinética química: La cinética química es un área de la fisicoquímica que se encarga del estudio de la rapidez de reacción, cómo cambia la rapidez de reacción bajo condiciones variables y qué eventos moleculares se efectúan mediante la reacción general 

Cinética química vs cinética enzimática

Cinética enzimática depende de la E,pero la E no es un S ni un P de la reacción.
Las velocidades también son diferentes porque el sustrato debe unirse a la enzima para poder convertirse en producto.

Efecto de la concentración del sustrato en
la velocidad de reacción

La concentración del sustrato que corresponde a la mitad de la velocidad máxima se llama constante de Michaelis  (Km). La enzima está a la mitad de la saturación cunado S=Km

PARÁMETROS ENZIMÁTICOS

1. Km (contante para cada enzima) = concentración de S a la que la V Enzimas alostéricasEnzimas  alostéricas Son invariablemente proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos. Son enzimas cuyas propiedades son afectadas por cambio en la estructura. Cinética sigmoide, indica cooperativista entre las subunidades. La unión de un sustrato a uno de los sitios, afecta el enlace en los otros sitios. Son reguladas por la unión de:
• Moduladores positivos
• Moduladores negativos que pueden ser:
• Homotrópicos o homo alosterismo
• Heterotrópicos o heteroalosterismo

• Moduladores positivos
• Moduladores negativos que pueden ser:
• Homotrópicos o homo alosterismo
• Heterotrópicos o heteroalosterismo

1. o es ½   Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S. Cuanto menor es Km,mayor es la afinidad de la enzima por s. 

2. Kcat (constante para cada enzima) = numero de recambio = numero de moléculas de sustrato convertido en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de saturación de sustrato.

3. Vmax = velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centrosactivos están ocupados con sustrato.

4. Unidad de enzima = cantidad de enzima que transforma 1 µmol de sustrato por minuto = una forma común de expresar la velocidad.

5. Actividad especifica = unidad por mg de proteína total de la preparación enzimática. Unidades/L.

Inhibición enzimas

Inhibición reversible de enzima

• Inhibidor de enzima (I): compuesto que se enlaza con la enzima e interfiere con su actividad

• Evita la formación del complejo ES

• Bloquea la formación del producto Se pueden diferenciar de manera experimental por sus efectos sobre las contantes cinéticas de la enzima. Se pueden diferenciar de manera experimental por sus efectos sobre las contantes cinéticas de la enzima.

Tipos de inhibidores
• Competitivo (I solo se une a E)
• Acompetitivo (I solo se une a ES)
• No competitivo (I se une a E o a ES)

Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas Son invariablemente proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos. Son enzimas cuyas propiedades son afectadas por cambio en la estructura.

Cinética sigmoide, indica cooperatividad entre las subunidades. La unión de un sustrato a uno de los sitios, afecta el enlace en  los otros sitios. Son reguladas por la unión de:

• Moduladores positivos
• Moduladores negativos que pueden ser:
• Homotrópicos o homoalosterismo
• Heterotrópicos o heteroalosterismo

Propiedades generales de las enzimas alostéricas

1. La actividad de las enzimas alostéricas cambian debido a inhibidores y activadores metabólicos. Con frecuencia los moduladores alostéricos no se parecen a los sustratos o a los productos de la enzima.

2. Los moduladores alostéricos se enlazan en forma No covalente a las enzimas que regulan. Los moduladores mismos no son alterados químicamente por la enzima.

3. Con pocas excepciones, las enzimas reguladoras son proteínas de subunidades múltiples. Las cadenas polipeptídicas individuales de una enzima reguladora pueden ser idénticas o diferentes.

4. Toda enzima sujeta a regulación alostérica posee cuando menos un sustrato para el cual la curva de Vo en función de S es sigmoidea en lugar de hiperbólica.

Inhibición enzimática IRREVERSIBLE

 Reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándo la covalentemente.

 Sus efectos dependen del tiempo de actuación del inhibidor.
 Por lo general son altamente tóxicos. Casi todos los inhibidores enzimáticos irreversibles son sustancias toxicas (naturales o sintéticas).
• Penicilina: inhibe la síntesis de la pared bacteriana.
• Aspirina: inhibe la síntesis de PG.
• Gases nerviosos: 

CATÁLISIS  Mecanismos enzimáticos

El mecanismo de una reacción es una descripción detallada de los eventos moleculares, atómicos e incluso subatómicos que suceden durante la reacción. Se debe identificar:
• Los reactivos
• Los productos y
• Todos los compuestos intermedios
• Los productos y
• Todos los compuestos intermedios
• Todos los compuestos intermedios


Propiedades de las serina proteasasEnzima que separan los enlaces peptídicos de las proteínasTripsinaQuimotripsinaElastasa



Estructura de proteína vs función catalítica 


Regulación de la actividad de las serina proteasas mediante la activación zimógena.

La base estructural en relación con la especificidad del sustrato de diferentes serinas.

Los zimógenos son los precursores inactivos de las enzimas

Tripsinógeno

Enteropeptidasa

Quimotripsinógeno

Quimotripsina Elastasa

Función de los cofactores en la catálisis enzimática

Una coenzima es una molécula inorgánica u orgánica pequeña  necesaria para la actividad de una enzima. 
Una coenzima es un cofactor Cofactores. Iones esenciales Coenzimas Iones activadores (unidos débilmente) Iones metálicos de metaloenzimas (unidos fuertemente)Cosustratos(unidos débilmente) Grupos
 prostéticos (unidos fuertemente). 
Los tipos de cofactores se pueden distinguir además de su naturaleza por la fuerza de interacción con su apoenzima.


Las coenzimas funcionan como reactivos de transferencia de grupos. Son especificas para los grupos que acepta y dona. El estudio de las coenzimas se podría simplificar concentrándose en las propiedades químicas del centro reactivo,

 Hidrógeno
Electrón
Grupos químicos mayores

Clasificación y características de la coenzimas

Cosustratos: con frecuencia son sustratos en reacciones catalizadas por enzimas. Un cosustrato se altera durante la reacción y se disocia del sitio activo La estructura original del cosustrato se regenera en una reacción posterior, catalizada por la enzima. 








                   4. Carbohidratos

 Los carbohidratos, también conocidos como hidratos de carbono, glúcidos o azucares son sustancias con infinita variedad de propiedades químicas, físicas y fisiológicas.

 Todas las células vivas contienen carbohidratos.

 Son la principal fuente de energía y la mas rápida. Aportan al organismo entre un 40 y 80 % de los requerimientos totales de energía.
Introducción
Composición de los carbohidratos

Están formados por carbono (C), hidrogeno (H) y oxigeno (O).
Presentan la formula química general (CH2O)n.
Todos los carbohidratos presentan grupos funcionales -C=O o
–OH.

GLUCOSA

Fuentes de carbohidratos
Son los compuestos orgánicos mas abundantes
en la naturaleza
 Los carbohidratos se encuentran de forma abundante en las
plantas y en pequeñas cantidades en animales.
 Las plantas nos proveen de todos los hidratos de carbono
mediante la alimentación.

Los carbohidratos pueden ser:  Aldosas y Cetosas

• Gliceraldehido es un aldehído y estos monosacáridos se denominamos aldosas.

• Dihidroxiacetona es una cetona y estos monosacáridos se denominan cetosas.

Cetosas

Las cetonas el grupo carbonilo se encuentra unido a dos grupos hidrocarbonados. Según el tipo de grupo hidrocarbonado unido al grupo funcional, las cetonas se clasifican en alifáticas,

Clasificación de los Carbohidratos según el numero de unidades de carbohidrato

• Monosacáridos
• Oligosacáridos (Disacáridos)
• Polisacáridos

Se pueden distinguir los carbohidratos por la cantidad de unidades monómeras que contienen

Monosacáridos Unidad mas pequeña de estructura de los carbohidratos.  Oligosacáridos Son polímeros con 2 hasta 10 residuos de monosacáridos. Polisacáridos Son polímeros que contienen muchos (en general mas de 20) residuos de monosacáridos.

 Homoglicano
 Heteroglicano

Glucoconjugados Son derivados de carbohidratos en los que una o mas  cadenas de carbohidratos están unidas en forma covalente a un péptido, proteína o un lípido.

 Proteoglicanos
 Peptidoglicanos
 Glucoproteinas
 Glucolipidos

Monosacáridos

 Los monosacáridos son azúcares simples.
 No se hidrolizan, es decir, que no se descomponen en otros compuestos más simples.
 Poseen de 3 a 7 átomos de carbono.
 Su fórmula empírica es (CH2O)n donde n ≥ 3.
 Se nombran haciendo referencia al número de carbonos (3-7), terminado en el sufijo -osa.

Glucosa:Azúcar que se encuentra en la miel, la fruta y la sangre de los animales

Fructosa: La fructosa, o levulosa, es una forma de azúcar encontrada en los vegetales, las frutas y la miel. Es un monosacárido con la misma fórmula empírica que la glucosa pero con diferente estructura, es decir, es un isómero de esta.

Galactosa: La galactosa es un azúcar simple o monosacárido formado por seis átomos de carbono o hexosa, que se convierte en glucosa en el hígado como aporte energético. Además, forma parte de los glucolípidos y las glucoproteínas de las membranas celulares de las células, sobre todo de las neuronas.

Glicoconjugados

A. Proteoglicanos
B. Peptidoglicanos
C. Glicoproteínas
A. Proteoglicanos

Los proteoglicanos son complejos de proteínas y una clase de polisacáridos llamado glicosaminoglicanos. Estos glicoconjugados se presentan en la matriz extracelular (tejido conectivo) de animales multicelulares.

Peptidoglicanos

Los peptidoglicanos son polisacáridos unidos a péptidos pequeños. Las paredes celulares de muchas bacterias contienen una clase especial de peptidoglicano con un componente de heteroglicano unido a un péptido de 4 o 5 residuos.



           5. Lípidos y Membranas

Función de los lípidos en el cuerpo
humano

A. Fuente y Reserva de energía
 Los triacilgliceroles, son las moléculas intracelulares de almacenamiento de energía metabólica.
 La mayor parte de la grasa de los animales se oxida para generar energía en forma de ATP e impulsa los procesos metabólicos.

B. Protección de órganos vitales y aislamiento térmico
Aislamiento: en los animales que viven en un entorno frío, las capas de células adiposas situadas debajo de la piel actúan como una aislante térmico.

Producción de calor: algunas células especializadas (por ejemplo la grasa parda de los animales) oxidan los triglicéridos para producir calor en lugar de ATP.

C. Ofrecen protección a la superficies de algunos organismos

 Las ceras en las paredes celulares, en los exoesqueletos y en la piel protegen a las superficies de algunos organismo.

Clasificación de los lípidos

A. Lípidos simples (ácidos grasos, triacilglicerol)
B. Lípidos complejos (fosfolípidos, glucolípidos)
C. Lípidos derivados (colesterol, vitaminas)

Ácidos grasos

 Los ácidos grasos saturados:cuando presenta enlaces entre átomos de carbono y esta tiene
alrededor cuantos átomos de carbono sea posible químicamente.

 Los ácidos grasos insaturados:
cuando presenta enlaces dobles
dentro de la cadena de enlaces
de carbono.
Triacilgliceroles o Triglicéridos

 Son combustibles metabólicos importantes, en especial en los mamíferos. La oxidación de los ácidos grasos produce mas energía (37 kJ g-1) que la oxidación de proteínas y carbohidratos (16 kJ g-1 cada uno). Los ácidos grasos se almacenan en forma de lípidos neutros llamados triacilgliceroles. Los triacilgliceroles están formados por tres residuos de acilo graso esterificados con glicerina.
 Los triacilgliceroles son muy hidrofóbicos. Se almacenan en células en forma anhidra,
las moléculas no están solvatadas por el agua.
 Las grasas y los aceites son mezclas de triacilgliceroles.
B. Lípidos complejos

Los lípidos complejos son aquellos que consisten en molécula de lípidos unos a otros compuestos químicos. Dentro de este grupo de lípidos tenemos a :• Fosfolípidos
• Glucolipidos
• Lipoproteínas

Fosfolípidos

 Son los lípidos mas abundantes en la mayor parte de las membranas
biológicas.

 Los glicerofosfolípidos o fosfogliceridos al igual que los triacilgliceroles tienen
un soportarte de glicerol.

 Los fosfatidatos están presentes en pequeñas cantidades como intermedios
en la biosíntesis y descomposición de glicerofosfolípidos.

La fosfatidilcolina es una familia de glicerofosfolipidos y es el fosfolípido más abundante en las membranas de las células

tanto animales como vegetales donde se encuentra en la cara externa de la membrana.

Glucolipidos

 Son un tipo de lípidos complejos, se integran con un acido graso unido a un
hidrato de carbono y nitrógeno, carecen de grupo fosfatos.

 Forman parte de membranas celulares, en especial de neuronas

Glucolipidos

 Son un tipo de lípidos complejos, se integran con un acudo graso unido a un
hidrato de carbono y nitrógeno, carecen de grupo fosfatos.

 Forman parte de membranas celulares, en especial de neuronas

. 

Digestión de lípidos
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Alimentos_biomoléculas
DIGESTIÓN DE LÍPIDOS
 Los lípidos más abundantes en los alimentos son los aceites y las grasas.
Ambos son triacilgliceroles (triglicéridos).

 Los otros componentes más abundantes son fosfolípidos.

 Los lípidos de la dieta deben ser degradados en el intestino a ácidos
grasos para su absorción por el epitelio intestinal.

 La digestión de los lípidos ocurre en las interfaces lípido-agua.

 En la mucosa intestinal son incorporados en micelas formadas con la
ayuda de las sales biliares.

Fosfolipasa A2

 La fosfolipasa A2 es la principal enzima en el jugo pancreático y es l responsable de la
digestión de fosfolípidos de membrana la dieta.

 También esta presente en los venenos de víboras, abejas y avispas.

          6.Nucleótidos y ácidos nucleicos

Funciones e importancia biológica de los ácidos nucleicos
Un organismo vivo contiene un conjunto de instrucciones para formar una replica de si mismo.

 El genoma del organismo o material genético es donde esta toda esa información.

 Los genomas de todas las células están formadas por ADN. Algunos genomas virales están formados por ARN.

 En muchas bacterias, el genoma puede consistir en una solo molécula de ADN.

 La información que especifica la estructura primaria de una proteína esta codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN.

 Los ácidos nucleicos representan la cuarta gran clase de macromoléculas. Estas al igual que las proteínas y los polisacáridos, contienen múltiples unidades manométricas similares que se unen en forma covalente para producir polímeros grandes.

Funciones e importancia biológica de los ácidos nucleicos

- Duplicación del ADN
- Transcripción del ADN para formar ARNm y otros ARN
- Traducción, en los ribosomas, del mensaje contenido en
el ARN  a proteínas.
- Expresión del mensaje genético, proteínas.

 Nucleósidos

 Los nucleósidos están formados por ribosa y desoxirribosa y una base heterocíclica.
 Los nucleósidos son derivados N-ribosa o N-desoxirribosa de las pirimidinas o las purinas.
 Los nombres de los nucleósidos se derivan de los de sus bases.

Nucleótidos

Son derivados fosforilados de los nucleósidos.
 Los ribonucleósidos contienen tres grupos hidroxilos que se pueden fosforilar (2’, 3’ y 5’).
 Los desoxirribonucleósidos contienen dos de estos grupos hidroxilos (3’ y 5’).
 En los nucleósidos naturales, los grupos fosforilo suelen estar unidos al átomo de oxigeno del grupo 5’-hidroxilo.

Características del ADN

El ADN tiene doble hebra 1950, el ADN es un polímero lineal de residuos de 2’-desoxirribonucleotido unidos por 3’,5’-fosfodiester. Erwin Chargaff (Regla de Chargaff) había deducidos ciertas regularidades en las composiciones de nucleótidos de muestras de ADN obtenidas de gran variabilidad de procariotas y eucariotas.

REGLAS DE CHARGAFF PARA ADN DE DOBLE HÉLICE

 El modelo de Watson-Crick explico las cantidades iguales de purinas y pirimidinas al sugerir que el ADN tiene doble hebra (doble cadena) y que las bases en una hebra se aparean en forma especifica con las bases de la otra: A conT y con C.

 La estructura propuesta por Watson-Crick se llaman hoy conformación B del ADN, o simplemente B-ADN.

 Es importante apreciar la estructura del ADN para comprender los proceso de replicación y transcripción.

Estabilización de la doble hélice por fuerzas débiles

1. Interacciones de apilamiento. Los pares de bases apilados forman contactos de van der Waals.
2. Puente de hidrógeno. Los puentes de hidrógeno entre pares de bases forman una importante fuerza estabilizadora.
3. Efectos hidrofóbicos. Al sepultar los anillos hidrofóbicos de purina y pirimidina en el interior de la doble hélice aumenta la estabilidad de la hélice.
4. Interacciones entre cargas. La repulsión electrostática de los grupos fosfatos con carga negativa en el esqueleto, es una fuente potencial de inestabilidad de la hélice de ADN. La repulsión suele ser minimizada

Transcripción y procesamiento del ARN

 La información contenida en el genoma debe especificar la estructura primarias de cada proteína en un organismo.

 Gen: secuencia de ADN que se transcribe a ARN. Esta definición también engloba los genes que no codifican proteínas.

 Genes domésticos: que codifican proteínas o moléculas de ARN que son esenciales para las actividades en todas las células vivas, (Ej. Enzimas que intervienen en procesos metabólicos).
 Genes especiales: que solo se transcriben en circunstancias especiales, (Ej. Durante la división celular) o genes que solo se expresen en un cierto tipo de células (Ej. la insulina solo se produce en las células pancreáticas).

Tipos de ARN En la extracción de la información contenida en el ADN para producir las proteínas participan varias clases de moléculas de ARN.

 ARN de transferencia (ARNt): lleva los aminoácidos a la maquina de la traducción.
 ARN ribosómico (ARNr): forma gran parte del ribosoma.
 ARN mensajero (ARNm): participa en las síntesis de las proteínas al traducir moléculas i

 ARN cebadores: son los que se utilizan en la replicación del ADN. No son sintetizados por la
ARN polimerasa. 

                          Síntesis de proteínas

Formación de proteínas

ARNm: molécula que codifica la secuencia de aminoácidos en las proteínas. Son los mensajeros que llevan la información del ADN al complejo de traducción, donde se sintetizan las proteínas.
La información contenida en el genoma debe especificar la estructura primarias de cada proteína en un organismo.
En el ADN se encuentra la información para producir todas las proteínas de la célula.
Cada fragmento de la molécula de ADN es un gen que lleva la información para sintetizar una proteínadeterminada.
El ADN controla las funciones celulares mediante la expresión de su información. Esta expresión se realiza mediante dos procesos: la transcripción, en el que se obtiene una molécula de ARNm copia de un fragmento de ADN, y la traducción, que es el proceso mediante el cual la información
transportada desde el núcleo por el ARNm es traducida, gracias a los ARNt y ARNr, a una secuencia
de aminoácidos (proteína), siguiendo las pautas que marca el código genético.